Роль компонентів плазміноген/плазмінової системи та матриксних металопротеаз у розвитку оклюзій артерій сітківки після кардіохірургічних втручань
DOI:
https://doi.org/10.31288/oftalmolzh202463339Ключові слова:
сітківка, оклюзії артерій сітківки, клапанні вади серця, кардіохірургічні втручання, плазміноген/плазмінова система, ММР-9Анотація
Мета. Вивчити вміст компонентів плазміноген/плазмінової системи та активність матриксних металопротеаз у пацієнтів з оклюзією артерій сітківки після кардіохірургічних втручань при клапанних вадах серця. .
Матеріал та методи. У дослідження були залучені 73 пацієнта після кардіохірургічних втручань у зв’язку із клапанними вадами серця. До групи великого ризику оклюзій віднесли 23 пацієнта, яким встановили механічні протези класичним доступом із використанням штучного кровообігу. У 10 з них розвинулися оклюзії артерій сітківки різної локалізації. У 50 пацієнтів визначили низький ризик оклюзій, оскільки їм виконували пластику клапанів біологічними імплантами із використанням мінідоступу або доступу через стегнову артерію. Групу контролю склали 15 пацієнтів без кардіопатології. Вимірювали показники коагулограми та Д-димер. Методом імуноферментного аналізу в плазмі крові визначали вміст інгібітора активатора плазміногену 1-го типу (ІАП-1), плазмін-антиплазмінових комплексів (П-α2-AП), тканинного інгібітора металопротеаз (TIMP-3). Рівень активності матриксних металопротеаз (ММР) визначали методом ензим-форезу.
Результати. В групах високого ризику розвитку оклюзій артерій сітківки вміст ІАП-1 був в три рази вище, ніж в групі контролю, і майже не відрізнявся у пацієнтів із оклюзіями та без. Кількість П-α2-AП в групі із високим ризиком розвитку оклюзій була в 4–6 разів нижче, ніж в контрольній. У пацієнтів групи високого ризику із розвитком оклюзії активність ММР-9 була в 2,5 раза вище, ніж у тих, що не мали оклюзій. У пацієнтів із оклюзіями ТІМР-3 був більше в 2,3 раза у порівнянні із контрольною групою, але у групі високого ризику без оклюзій та в групі низького ризику не відрізнявся. Кількість Д-димера була найбільшою в групі великого ризику із оклюзіями, і перевищувала в 16 та 11 разів аналогічний показник в групі без оклюзій та контролю відповідно.
Висновок. Найвагомішими факторами фібрінолітичної системи, які викликають розвиток оклюзій артерій сітківки у пацієнтів із кардіохірургічними втручаннями, є висока функціональна активність плазміну та індукована протеолізом активність ММР-9. Фактори контролю плазміноген/плазмінової активації, такі як ІАП-1 та П-a2-АП, а також інгібітор ММР ТІМЗ-3, не відіграють суттєвої ролі в розвитку ускладнень у вигляді оклюзії артерії сітківки.
Посилання
Aluru JS, Barsouk A, Saginala K, Rawla P, Barsouk A. Valvular Heart Disease Epidemiology. Med Sci (Basel). 2022 Jun 15;10(2):32. https://doi.org/10.3390/medsci10020032
Maganti K, Rigolin VH, Sarano ME, Bonow EO. Valvular Heart Disease: Diag-nosis and Management. Mayo Clin Proc. 2010 May;85(5):483-500. https://doi.org/10.4065/mcp.2009.0706
Rubin DS, Matsumoto MM, Moss HE, Joslin CE, Tung A, Roth S. Ischemic Optic Neuropathy in Cardiac Surgery: Incidence and Risk Factors in the United States from the National Inpatient Sample 1998 to 2013. Anesthesiology. 2017 May;126(5):810-821. https://doi.org/10.1097/ALN.0000000000001533
Panchenko YuO, Kovalchuk NYa. [Risk factors for the development of retinal artery occlusions after cardiac surgery for valvular heart disease]. Clinical Ophthalmology. 2023;11(3):31-5. Ukrainian. https://doi.org/10.22141/2309-8147.11.3.2023.340
Lijnen RH, Van B H, Lupu F, Moons L, Carmeliet P, and Collen D. Function of the Plasminogen/Plasmin and Matrix Metalloproteinase Systems After Vascular Injury in Mice With Targeted Inactivation of Fibrinolytic System Genes. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 1998;18(7): 1035-45. https://doi.org/10.1161/01.ATV.18.7.1035
Leebeek FW, Kluft C, Knot EA, et al. Plasmin inhibitors in the prevention of systemic effects during thrombolytic therapy: specific role of the plasminogen-binding form of alpha 2-antiplasmin. J Am Coll Cardiol. 1990;15(6):1212-20. https://doi.org/10.1016/S0735-1097(10)80003-8
Brogren H, Wallmark K, Deinum J, Karlsson L, Jern S. Platelets Retain High Levels of Active Plasminogen Activator Inhibitor 1. PLoS ONE. 2011;6(11):e26762. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0026762
Cesari M, Pahor M, Incalzi RA. Plasminogen activator inhibitor-1 (PAI-1): a key factor linking fibrinolysis and age-related subclinical and clinical conditions. Cardiovasc Ther. 2010 Oct;28(5):e72-91. https://doi.org/10.1111/j.1755-5922.2010.00171.x
Alessi MC, Peiretti F, Morange P, Henry M, Nalbone G, Juhan-Vague I. Production of plasminogen activator inhibitor 1 by human adipose tissue: Possible link between visceral fat accumulation and vascular disease. Diabetes. 1997; 46: 860-7. https://doi.org/10.2337/diab.46.5.860
Aso Y. Plasminogen activator inhibitor (PAI)-1 in vascular inflammation and thrombosis. Front Biosci. 2007; 12: 2957-66. https://doi.org/10.2741/2285
Snoek-van Beurden PA, Von den Hoff JW. Zymographic techniques for the analysis of matrix metalloproteinases and their inhibitors. Biotechniques. 2005 Jan;38(1):73-83. https://doi.org/10.2144/05381RV01
Sillen M, Declerck PJ. A Narrative Review on Plasminogen Activator Inhibitor-1 and Its (Patho)Physiological Role: To Target or Not to Target? Int J Mol Sci. 2021 Mar 8;22(5):2721. https://doi.org/10.3390/ijms22052721
Weisberg AD, Albornoz F, Griffin JP, et al. Pharmacological inhibition and genetic deficiency of plasminogen activator inhibitor-1 attenuates angiotensin II/salt-induced aortic remodeling. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2005;25: 365-71. https://doi.org/10.1161/01.ATV.0000152356.85791.52
Reed GL, Houng AK, Singh S, Wang D. α2-Antiplasmin: New Insights and Opportunities for Ischemic Stroke. Semin Thromb Hemost. 2017 Mar;43(2):191-9. https://doi.org/10.1055/s-0036-1585077
Ho CH, Wang SP. Serial thrombolysis-related changes after thrombolytic therapy with TPA in patients with acute myocardial infarction. Thromb Res. 1990 May 1;58(3):331-41. https://doi.org/10.1016/0049-3848(90)90102-I
Pepper MS. Role of the matrix metalloproteinase and plasminogen activator-plasmin systems in angiogenesis. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2001 Jul;21(7):1104-17. https://doi.org/10.1161/hq0701.093685
Singh S, Houng AK, Wang D, Reed GL. Physiologic variations in blood plasminogen levels affect outcomes after acute cerebral thromboembolism in mice: a pathophysiologic role for microvascular thrombosis. J Thromb Haemost. 2016 Sep;14(9):1822-32. https://doi.org/10.1111/jth.13390
Rosell A, Cuadrado E, Ortega-Aznar A, et al. MMP-9-positive neutrophil infiltration is associated to blood-brain barrier breakdown and basal lamina type IV collagen degradation during hemorrhagic transformation after human ischemic stroke. Stroke. 2008;39(4):1121-6. https://doi.org/10.1161/STROKEAHA.107.500868
Rosell A, Lo EH. Multiphasic roles for matrix metalloproteinases after stroke. Curr Opin Pharmacol. 2008;8(1):82-9. https://doi.org/10.1016/j.coph.2007.12.001
Cooper JA, Lo SK, Malik AB. Fibrin is a determinant of neutrophil sequestration in the lung. Circ Res. 1988;63(4):735-741. https://doi.org/10.1161/01.RES.63.4.735
Goel MS, Diamond SL. Neutrophil enhancement of fibrin deposition under flow through platelet-dependent and -independent mechanisms. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2001;21(12):2093-8. https://doi.org/10.1161/hq1201.100255
Zhao BQ, Wang S, Kim HY, et al. Role of matrix metalloproteinases in delayed cortical responses after stroke. Nat Med. 2006;12(4):441-5. https://doi.org/10.1038/nm1387
Aoki T, Sumii T, Mori T, Wang X, Lo EH. Blood-brain barrier disruption and matrix metalloproteinase-9 expression during reperfusion injury: mechanical versus embolic focal ischemia in spontaneously hypertensive rats. Stroke. 2002;33(11):2711-7. https://doi.org/10.1161/01.STR.0000033932.34467.97
Lafleur MA, Forsyth PA, Atkinson SJ, Murphy G, Edwards DR. Perivascular cells regulate endothelial membrane type-1 matrix metalloproteinase activity. Biochem Biophys Res Commun. 2001;282:463-73. https://doi.org/10.1006/bbrc.2001.4596
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2024 Натрус Л. В., Ковальчук Н. Я., Танасійчук І. С., Панченко Ю. О.
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Ця робота ліцензується відповідно до ліцензії Creative Commons Attribution 4.0 International (CC BY). Ця ліцензія дозволяє повторно використовувати, поширювати, переробляти, адаптувати та будувати на основі матеріалу на будь-якому носії або в будь-якому форматі за умови обов'язкового посилання на авторів робіт і первинну публікацію у цьому журналі. Ліцензія дозволяє комерційне використання.
ПОЛОЖЕННЯ ПРО АВТОРСЬКІ ПРАВА
Автори, які подають матеріали до цього журналу, погоджуються з наступними положеннями:
- Автори отримують право на авторство своєї роботи одразу після її публікації та назавжди зберігають це право за собою без жодних обмежень.
- Дата початку дії авторського права на статтю відповідає даті публікації випуску, до якого вона включена.
ПОЛІТИКА ДЕПОНУВАННЯ
- Редакція журналу заохочує розміщення авторами рукопису статті в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах), оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності і динаміці цитування.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження статті у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом за умови збереження посилання на первинну публікацію у цьому журналі.
- Дозволяється самоархівування постпринтів (версій рукописів, схвалених до друку в процесі рецензування) під час їх редакційного опрацювання або опублікованих видавцем PDF-версій.
- Самоархівування препринтів (версій рукописів до рецензування) не дозволяється.
.png)
